Білки

БІЛКИ — біополімери, що є основою життєдіяльності організмів. З Б. нерозривно пов'язані проце¬си обміні речовин і перетворень енергії (див. Біоенергетика). Обмін речовин здійснюють Б-ферменти, які специфічно каталізують хім. перетворення, властиві живому. Використовуючи енергію певних реакцій розпаду, ферменти (зви¬чайно в комплексі з ін. специфіч¬ними Б.) ефективно викопують різну роботу: механічну (напр., при скорочуванні м'язів), осмотичну (при перенесенні речовин проти градієнта концентрації: див. Осмотичний тиск у біологічних системах), хімічну (при синтезі ря¬ду речовин, у т. ч. нуклеїнових кислот і самих Б.). До складу організму входять ти¬сячі білків, кожний з яких має свою унікальну структуру. Зав¬дяки інформації, що міститься в цій структурі, Б. функціонують за різноманітними індивідуальни¬ми програмами, їм належить про¬відна роль у молекулярних ме¬ханізмах усіх проявів життєді¬яльності. Інформація, що місти¬ться в Б., величезна; вона запи¬сана у формі довгих послідовностей амінокислотних залишків і надходить з генетичного апарата клітини при біосинтезі Б. Білки с найважливішими поживними ре¬човинами для людини й тварин, їх застосовують у ряді галузей виробництва як сировину. Б. - фер¬менти широко використовуються як високоефективні каталізатори в різних галузях промисловості.

Будова й властивості Б. Структур¬ними елементами Б. є амінокис¬лоти. Порівняно прості молеку¬ли амінокислот містять кислотні групи — СООН, основні групи — NH2 та бічні ланцюги — R. У Б. амінокислоти представлені залишками, що з'єд¬нані зв'язками — СО — NН . Для Б. характер¬ні саме такі амінокислотні (поліпептидні) ланцюги, але кожен ланцюг складається з десятків, а то й сотень ланок. Молекула білка містить один або кілька з'єднаних між собою подіпептидних ланцюгів. У біосинтезі їх ви¬користовуються амінокислоти 20 певних видів. Довжина поліпептидного ланцюга в різних Б. не¬однакова. Різниться також склад амінокислот і їхня послідовність у ланцюгу. Відображуючи відмін-ності довжини поліпептидних лан¬цюгів, мол. м. білків коливаєть¬ся приблизно від десяти тисяч до багатьох сотень тисяч дальто¬нід. Через відмінності амінокислотного складу несталий і вміст окремих елементів у Б.: вуглецю 50—55%, кисню 6,5—7,3%, азоту 15,0—17,6%, сірки 0,3 – 2,5%. Якщо молекули різних Б. неодна¬кові, то молекули даного виду Б. ідентичні, вони не різняться ні за довжиною ланцюгів, ні за скла¬дом, ні за послідовністю аміноки¬слоти Будова поліпептидного лан¬цюга — первинна струк¬тура — є основною характеристикою кожного індивідуального Б. Вона точно визначається від-повідним геном, у якому всю послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу записано за допомогою нуклеотидного триплет¬ного коду (див. Генетичний код).Будову поліпептидних ланцюгів багатьох Б. повністю розшифро¬вано. Амінокислоти — структурні компоненти Б.— дуже різняться за характером бічних ланцюгів R (мал. 1). Одні з них гідрофільні, споріднені з водою (розчинником), інші — навпаки, гідрофобні. Пер¬шим властива тенденція занурю¬ватися в розчинник, другим — відокремлюватися від розчинника, контактуючи між собою. Є гід¬рофільні ланцюги R, що несуть позитивні або негативні електрич¬ні заряди. Деякі ланцюги R, а та¬кож групи — СО й — NH пептид-них зв'язків створюють між собою т. з. водневі містки. Тісний контакт гідрофобних лан¬цюгів усередині молекули Б., вза¬ємне притягування протилежних зарядів і утворення водневих міст¬ків, як правило, утворюють у мо¬лекулі Б. компактну структуру. Хоч кожна з цих взаємодій окремо є слабкою, сукупність їх у моле¬кулі достатня для того, щоб за¬безпечити стійку просторову орга¬нізацію системи й створити пев¬ну, часто дуже складну, конфігу-рацію. В просторовій організації Б. розрізняють: а) вторинну структуру — спіралізовані й витягнуті дільниці ланцюга, фік¬совані водневими містками між — CO й — NH-групами пептидного ланцюга; о) третинну структуру — внутрішньомолекулярну упаковку, що виникає внаслідок різних взаємодій аміно¬кислотних залишків; якщо кілька молекул Б. утворюють міцний комплекс, це називають четвер¬тинною (просторовою) струк¬турою. Доведено, що просторо¬ва організація Б. має вирішальне значення для їхніх біол. функ¬цій, що ця організація створюєть¬ся системою внутрішньомолекулярних взаємодій, яка, в свою чергу, визнанається первинною структу¬рою. Вирішальне значення первинної структури Б. для його про¬сторової організації та біол. функ¬ції підтверджено хім. синтезом двох Б.— гормону інсуліну й ферменту рибонуклеази. Це було здійснено шляхом штучного одер-жання відповідних поліпептидних ланцюгів з амінокислот. Фізико-хімічні властивості Б. різноманіт¬ні. Якщо склад і просторова орга¬нізація даного Б. забезпечують зо¬середження на поверхні молекули великої кількості гідрофільних хім. груп, то Б. виявляється во-дорозчинним. Якщо ж переважа¬ють гідрофобні групи, розчинність втрачається. Заг. електричний заряд білкової молекули залежить від кількості наявних у ній груп з позитивним і негативним заряда¬ми. Знак і величина загального заряду Б. залежать і від реакції середовища (рН). Існують Б. зде¬більшого електропозитивні (луж¬ні) і електронегативні (кислі). Різноманітність Б. залежить ще й від того, що поряд із Б., які складаю¬ться тільки з амінокислот (про¬стими Б.— протеїнами), нерідко трапляються й складні Б.— протеїди, що містять у собі нуклеїнові кислоти (нуклеопротеїди), ліпіди (ліпопротеїди), метали (мепгалопротеїди) та ін.

Механізми функцій Б. У стійких упорядкованих молекулах Б. іс¬нує певне просторове розміщення хім. груп. Це, звичайно, стосуєть¬ся і до поверхнево розташованих груп, з якими можуть контактувати речовини навколишнього середови¬ща. Виявлено, що окремі ділянки поверхні білкової молекули, де розміщено групи, здатні утворю¬вати слабкі зв'язки різного типу, набувають характеру функціо¬нальних одиниць — активних цен¬трів. Центри безпомилково «піз¬нають» молекули, що їхні хім. групи за своєю природою й геом. розміщенням відповідають їхнім власним групам, і здатні взаємо¬діяти з ними. Ці взаємодії приво¬дять до комплексоутворенпя. Кож¬ний із зв'язків, що їх утворює центр, сам по собі надто слабкий, щоб створити комплекс, але сукупність зв'язків має достатню міцність. Таким чином, активний центр подібний до шифру з ряду знаків. Тому він діє вибірково. Комплексоутворення, здійснене за допомогою активного центра Б., може істотно вплинути на стан приєднаної речовини. Остання (у разі Б.-ферментів) активується і зазнає певного хім. перетворення. Функціональні можливості актив¬них центрів збільшуються ще й тим, що хім. реактивність однієї з груп центра може різко підви¬щитися під впливом комбіновано¬го діяння з боку ін. амінокислот¬них залишків молекули. Активні центри, що їх раніше вивчали не¬прямими шляхами, тепер вияв¬ляють безпосередньо при з'ясу¬ванні тривимірної структури Б. за допомогою методів рентгено-структурного аналізу. Виконання специфічних дій за допомогою ак¬тивних центрів є загальним прин¬ципом біол. функцій білків.Біосинтез Б. відбувається в усіх клітинах живих організмів. Він забезпечує оновлення білків, про¬цесії обміну речовин, їхню регу¬ляцію, а також ріст і диферен¬ціацію органів і тканин. Інформа¬цію про первинну структуру кож¬ного Б. закодовано в дезокcupибoнуклеіновій кислоті (ДНК), звід¬ки вона «переписується» на матрич¬ну рибонуклеїнову кислоту, мРНК (т. з. процес транскрипції). Після цього РНК надходить до рибосом. Послідовність нуклеотидів мРНК забезпечує чітку послідовність амі¬нокислот у поліпептидному лан¬цюгу. Кожна амінокислота коду¬ється трьома нуклеотидами — т. з триплетом (кодоном). Всього іс¬нує 64 кодони; 61 з них кодує 20 властивих білкам амінокислот, а три — закінчення біосинтезу поліпептидного ланцюга. Процес біо¬синтезу починається з активації амінокислот аденозинтрн фосфор¬ною кислотою, АТФ (див. Адено-зинфосфорні кислоти). Активова¬на амінокислота сполучається зі специфічною для неї транспортною РНК (тРНК), утворюючи за участю ферменту сполуку амінокислоти з тРНК (амінрацилт РНК), яка пе¬реносить амінокислоту на рибосо¬му. Тут здійснюється процес синтезу поліпептидного ланцюга на мРНК, т з трансляція. Кожна тРНК має відпо¬відну послідовність із трьох нуклеотндів (антикодон), якою пізнає тільки свій триплет (колон), на мРНК. Аміноацил - тРНК при¬єднується своїм антикодоном до кодону мРНК в рибосомі. До сусіднього кодону цієї ж мРНК приєднується ін. аміноацил-тРНК. Коли дві аміноацил-тРНК в ри¬босомі опиняються поруч, аміно¬кислоти приєднуються одна до одної, утворюючи дипептид. Далі до вільного кодону мРНК приєд¬нується третя аміноацил-тРНК, і тоді третя амінокислота з'єднуєть¬ся з дипептидом, утворюючії трипептид. Процес повторюється багато разів, поки не буде «прочитано» всю мРНК. Синтезований поліпептидний ланцюг відділяється від ри¬босоми, після чого формується його остаточна структура. Г. X. Мацука. Літ Волькенштейн М. В. Молекулы и жизнь. М., 1965; Бєліцер В. О., Троїцький Г. В., Серебряной С. Б. Дослідження в галузі хімії та біохімії білків, проведені на Україні за ра-дянський час. «Український біохі¬мічний журнал». 1967, т. 39, № 5: Спирин А. С., Гаврилова Л. П. Рибосома. М., 1971; Робертис Э., Но¬винский В., Саэс Ф. Биология клетки. Пер. с англ. М., 1973; Стент Г. С. Молекулярная генетика. Пер. с англ. М., 1974; Ленинджер А. Биохимия. Пер. с англ. М., 1976; Дзвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды. белки. Пер. с англ. М. 1976.